Hace aproximadamente un año y medio, un grupo de científicos de la Universidad de Portsmouth, en Reino Unido, crearon por azar en su laboratorio una enzima capaz de digerir algunos de los plásticos contaminantes más comunes, un descubrimiento que abría las puertas a "proporcionar una solución potencial a uno de los mayores problemas medioambientales del mundo", según el comunicado remitido por los investigadores.
Estas pequeñas moléculas pueden degradar millones de toneladas de botellas de plástico hechas de tereftalato de polietileno (PET), pero también 'devoran' el polietileno-furanoato (PEF), un material bio-basado en el plástico que empieza a usarse en sustitución de la botellas de cerveza de vidrio.
Ahora, ese mismo equipo ha publicado un nuevo descubrimiento: han logrado crear una nueva 'superenzima' que puede descomponer el plástico hasta seis veces más rápido que la versión anterior.
John McGeehan, coautor principal y director del Centro de Innovación de Enzimas de la Universidad de Portsmouth, ha subrayado que, aunque el último descubrimiento funciona muy bien, el proceso es "todavía demasiado lento" para ser comercialmente viable.
La clave está en la combinación de la PETasa, la enzima proveniente de la naturaleza que descubrieron hace un año y medio, con la MHETasa para crear la 'superenzima'. La segunda enzima se encuentra en la misma bacteria que habita en la basura y que naturalmente 'come' botellas de plástico. Se trata pues de una especie de 'cóctel' de enzimas.
La función de la PETasa es descomponer en sus componentes básicos, valga la redundancia, el PET -como decíamos, el plástico más habitual en envases y botellas, pero también en textiles-. Esa descomposición podría acortar a días los cientos de años que el plástico tarda en degradarse en el medio ambiente.
Pero, aun así, la PETasa por sí sola aún no es lo suficientemente rápida como para hacer que el proceso sea comercialmente viable. Puede que la nueva 'superenzima' esté un paso más cerca de ese objetivo.
Una mezcla de PETasa y MHETasa descompone el PET dos veces más rápido que la PETasa por sí sola, y la conexión de las dos enzimas aumenta la velocidad tres veces más, dice el estudio publicado en la revista científica PNAS.
McGeehan usó Diamond Light Source, un dispositivo que usa Rayos X 10.000 millones de veces más brillantes que el Sol, para poder ver los átomos individuales y mapear la estructura molecular de MHETasa.
Para conectar MHETasa y PETasa unieron el ADN de ambas enzimas para crear una cadena larga, una técnica que se usa comúnmente en la industria de los biocombustibles pero que, según McGeehan, es la primera vez que se utiliza para descomponer plástico.
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